A Na +,K +-ATPase em complexo com fluoreto de berílio imita um estado fosforilado da ATPase

Título	A Na +,K +-ATPase em complexo com fluoreto de berílio imita um estado fosforilado da ATPase
Autores	Marlene U. Fruergaard, Ingrid Dach, Jacob L. Andersen, Mette Ozol, Azadeh Shahsavar, Esben M. Quistgaard, Hanne Poulsen, Natalya U. Fedosova, Poul Nissen
Revista	The Journal of Biological Chemistry
data	08/02/2022
Doi	10.1016/j.jbc.2022.102317
Introdução	A enzima Na+,K+-ATPase desempenha um papel fundamental na geração de gradientes eletroquímicos de Na+ e K+ na membrana plasmática por meio de um ciclo que envolve vários intermediários. Este estudo apresenta uma estrutura cristalina de 4,0 Å da Na+,K+-ATPase complexada com fluoreto de berílio (E2-BeFx), imitando um estado fosforilado. O E2-BeFx se assemelha à forma E2P, com um local de Mg2+ que sugere o reconhecimento inicial de K+. O complexo pode ligar ADP/ATP e Na+, vinculando o E2-BeFx a um intermediário E*P transitório sensível a K+ e ADP no ciclo funcional, antes do E2P.
Citação	Marlene U. Fruergaard, Ingrid Dach e Jacob L. Andersen et al. A Na+,K+-ATPase em complexo com fluoreto de berílio imita um estado fosforilado da ATPase. J. Biol. Chem. 2022. Vol. 298(9). DOI: 10.1016/j.jbc.2022.102317
Elemento	Berílio (Be) , Flúor (F) , Magnésio (Mg) , Potássio (K) , Rubídio (Rb) , Sódio (Na)
Materiais	Compostos químicos , Cristais
Temas	Materiais biomédicos
Indústria	Pesquisa e laboratório