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    • A redução do cobre no sítio ativo promove a ligação do substrato à polissacarídeo-monooxigenase lítica fúngica e reduz sua estabilidade

    Título A redução do cobre no sítio ativo promove a ligação do substrato à polissacarídeo-monooxigenase lítica fúngica e reduz sua estabilidade
    Autores Daniel Kracher, Martina Andlar, Paul G. Furtmüller, Roland Ludwig
    Revista The Journal of Biological Chemistry
    data 12/19/2017
    Doi 10.1074/jbc.RA117.000109
    Introdução As polissacarídeo-monooxigenases líticas (LPMOs) são enzimas que contêm cobre, responsáveis pela degradação oxidativa de polissacarídeos vegetais insolúveis e oligossacarídeos solúveis. Essas enzimas clivam os substratos após ativação redutiva, promovendo a degradação da biomassa por meio de enzimas hidrolíticas. Este estudo utiliza a LPMO9C de Neurospora crassa, eficaz sobre celulose e β-glucanos, para analisar as interações enzima-substrato e a estabilidade térmica. Testes de ligação demonstraram que o ácido ascórbico, ao reduzir o cobre mononuclear do sítio ativo, aumentou a afinidade e a capacidade de ligação da LPMO pela celulose. Notavelmente, o estado redox reduzido do cobre no sítio ativo, e não a formação de espécies de oxigênio ativadas, contribuiu para esse aumento da afinidade. A menor afinidade da LPMO oxidada pode facilitar sua dessorção, permitindo que as hidrolases alcancem os locais de clivagem. Além disso, isso sugere que a redução do cobre pode ocorrer independentemente da ligação ao substrato. A fluorimetria de varredura diferencial revelou que a celulose e o xiloglucano estabilizam a temperatura do ponto médio de transição da enzima cataliticamente ativa. A ausência de substratos ideais causou autoinativação oxidativa e desestabilização. Nossas descobertas fornecem insights sobre os determinantes da estabilidade da LPMO sob várias condições, indicando que a redução do cobre no sítio ativo desencadeia a ligação do substrato.
    Citação Kracher, D.; Andlar, M.; Furtmüller, P. G.; Ludwig, R. A redução do cobre no sítio ativo promove a ligação do substrato à polissacarídeo-monooxigenase lítica fúngica e reduz sua estabilidade. J. Biol. Chem. 2017, 293(5), 1676-1687. DOI: 10.1074/jbc.RA117.000109
    Elemento Cobre (Cu)
    Indústria Pesquisa e laboratório
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